可能考点：
- 通过免疫球蛋白-配基复合物的结构举例说明蛋白质与配基的相互作用
- 蛋白与血红素的结合
概述：
天然的蛋白质由于进化的原因，它们有选择性地与细胞内的分子发生专一性的结合，是每一种蛋白质特有的性质。在生命系统中只有少数的几种类型的分子可作为蛋白质的辅因子或代谢物。除了离子之外比较典型的例子是腺苷酸衍生物、葡萄糖衍生物、卟啉衍生物和a-氨基衍生物，大多数的蛋白质是专一性地与这几种衍生物中的一个或几个发生相互作用，这几种衍生物又被称作标准的配基构建块。
免疫球蛋白配基系统
在免疫球蛋白中配基结合部位均是轻链(L-chain)的VL 结构域和重链(H-chain)的VH 结构域之间，这意味着结合部位是由两条不同的多肽链所形成的。利用这两条链反映了具有有限量的遗传物质形成无限量的结合部位。
免疫球蛋白-配基复合物是类似于酶-配基复合物的，表现在：
1 由反应常数决定了的结合步骤通常是扩散控制反应。
2 被结合配基有小的自由度。它是由非共价反应紧密而专一地结合的。
3 免疫球蛋白的配基结合似乎服从于锁钥匙模型。许多酶-配基反应也是这样，但这不适用于配基结合为主要构象变化的那些酶。
蛋白与血红素结合
不同蛋白质对血红素的结合区域各异，因此它们与血红素结合后所发挥的生物学功能也各不相同。
1 在血红蛋白中，血红素与多肽链结合后，使铁具有特殊的二氧化碳结合能力，并有效保护铁的二价状态不被氧化。
2 在细胞色素c中，血红素的铁原子负责电子的传递功能。
3 在能量代谢过程中，细胞色素b5，作为另一种电子传输蛋白，通过细胞色素c的蛋白配体进行酶催化的还原和氧化反应。
血红蛋白、细胞色素c 和细胞色素b5之间的主要相似性在于，它们的血红素基团都位于沿线性排列的极性氨基酸侧链形成的裂缝中。此外，在血红蛋白的亚基中，有60个原子与血红素卟啉环的原子通过范德华力相互作用。
血红素侧链在不同血红素蛋白中的功能各异，其中非极性血红素结合口袋的主要功能是保护血红素中的亚铁状态，防止其被氧化。