可能考点：
- 蛋白质的相互作用类型
共价相互作用
肽键
维持蛋白质一级结构
二硫键
指两个硫原子之间形成的化学键。其键能很大，大约为30~100Kcal/mol。因此是一种很强的化学键，它可以把不同的肽链或同一肽链的不同部分连接起来，对稳定蛋白质的构象起着重要的作用
二硫键在胞内蛋白中的功能：二硫键决定了胞内蛋白的化学性质。新合成的蛋白很少具有二硫键，通常胞内蛋白中的二硫键只与功能性相关，而与结构稳定无关
非共价相互作用
蛋白质的空间结构主要是由非共价相互作用所维系的。弱的相互作用力使得非共价键易于断裂，使蛋白质分子具有柔性。
1 范得华相互作用
原子间以及被化学键所饱和的分子间存在着弱的相互吸引力。
包括：1.极性基团偶极矩之间的静电力；2.诱导力；3.色散力
2 静电相互作用
带电分子的库仑力。因为分子中不同类型的原子形成共价键时成键电子的分布是不对称的。因此分子中大多数的原子都带有部分电荷另外蛋白质分子中极性, 氨基酸的侧链也带有部分电荷。
3 氢键
氢原子与电负性原子之间的相互作用。氢键是通过氢原子参与成键的特殊形式的化学键。
氢键是稳定蛋白质二级结构的主要因素
4 疏水相互作用
疏水相互作用是由于非极性基团的存在，引起了水分子的结构重排，形成了水和水之间的氢键网络，使水的有序度增加而使熵降低。
维持蛋白质三级结构最主要的因素是疏水相互作用
5 盐键
当一个氨基酸的氨基和与它空间相邻的另一个氨基酸的羧基互相靠近时，形成盐键。
蛋白质工程
蛋白质工程的目的之一是提高蛋白质的稳定性。蛋白质的去折叠和折叠态之间的自由能变化之差来衡量：
ΔG＝GD－GN
在蛋白质工程研究中，人们拟从下面几个方面对蛋白质分子进行改造，以图提高蛋白质分子的稳定性
1 疏水相互作用
疏水相互作用被认为是蛋白质折叠的主要驱动力，蛋白质分子中的疏水基团暴露于溶剂中往往会引起不利于蛋白质折叠的自由能变化，将氨基酸从水中转移到有机溶剂中的转移自由能的大小可用来衡量疏水相互作用的大小
2 静电相互作用
蛋白质分子的静电相互作用包括带电基团以及原子上的部分电荷之间的相互作用。
3 氢键
氢键对蛋白质空间结构的稳定性极为重要，特别是对二级结构的形成起着关键的作用。
4 二硫键
引入二硫键可以减少蛋白质去折叠的构型熵，因此可以提高蛋白质分子的稳定性。但是引入二硫键的前提是二硫键的引入不能同时增加结构张力。