可能考点:
- 跨膜蛋白的结构区域,跨膜蛋白的类型
- 膜蛋白与膜相互作用的方式,纯化结晶的不同方式
- 膜蛋白的拓扑结构
- 膜蛋白和磷脂的相互作用
跨膜蛋白的结构区域
一个疏水跨膜片段,两个位于膜两边亲水区域。
两种跨膜蛋白被包埋在双脂层中,一种是两性蛋白,穿膜一次,在膜一边形成功能性球状结构域。另一种可以穿膜多次。膜的任意一边亲水区域是链末端或loop区。其他的膜蛋白是和双层脂质相关,但不是穿膜蛋白。
膜蛋白与膜相互作用的方式
1 多肽链仅有一段α螺旋穿膜一次
2 多肽链有多段α螺旋穿膜多次
3 多肽链有多段β折叠片穿膜多次形成上下β桶结构花样
4 通过一段平行于膜表面α螺旋附着在膜一边或通过脂肪酸于蛋白质共价连接插入
膜蛋白的拓扑结构
一般拓扑结构:
- 单螺旋或螺旋束
- β桶
- 这两种拓扑结构都导致疏水表面面向脂质的酰基链。膜外露部分可以是一个非常短的序列(几个氨基酸)、一个环状结构,或者是一个较大的、独立折叠的结构域。
1 疏水性α螺旋: 在α螺旋中,氨基酸的R基团从螺旋状缠绕的多肽主链向外突出。 膜跨越α螺旋中的主要疏水性R基团与膜的疏水核心接触,而较极性的肽主链则被埋藏起来。
特定的氨基酸倾向于在膜蛋白的跨膜片段中相对于双层表面或内部的不同位置出现。
- 具有脂肪族侧链的残基(亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、缬氨酸)在双层中央占主导地位。
2 螺旋排列: 一个衬有水通道的α螺旋,可能具有极性氨基酸R基团朝向通道内腔,非极性R基团则朝向脂质或其他疏水性α螺旋。
3 β桶: 大部分β桶蛋白的一级结构由极性与非极性氨基酸交替组成。极性残基朝向水相内腔,非极性残基与脂质接触。
膜蛋白与脂质作用
重要性:
脂质双层为膜蛋白的部分或完全嵌入提供了基质。 脂质种类赋予结构稳定性,调控插入和折叠过程。 脂质参与多亚基复合物或超级复合物的组装或寡聚化,也可以直接影响膜蛋白的功能。
作用类型:
通过晶体结构揭示的脂质与膜蛋白的相互作用模式: • 一层“环状脂质”结合在蛋白表面,类似于双层结构。 • “非环状表面脂质”嵌入蛋白表面的空腔和裂缝中。 • 整合蛋白脂质。